Un aminoácido es una biomolécula orgánica formada por un carbono unido a un grupo carboxil, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable según la cual se conocen 20 tipos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico...
Unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supero los 5000. Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Arginina (Arg)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Los datos actuales, en cuanto a numero de aminoacidos (aa) y de enzimas de ARNt sintetasas, contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22aa distintos que intervienen en la composicion de las cadenas polipeptidicas y que las enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa numero 21 es la SELENOCISTINA que aparece en eucariotas y procariotas y el numero 22 la PIRROLISINA, que aparece solo en procariotas
AMINOACIDOS
CARBOHIDRATOS
Los glúcidos, mal denominados hidratos de carbono o carbohidratos, son una clase básica de compuestos químicos en bioquímica. Son la forma biológica primaria de almacenamiento o consumo de energía; otras formas son las grasas y las proteínas.
El término hidrato de carbono o carbohidrato es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales químicos. Este nombre proviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=1,2,3... según el número de átomos). De aquí el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras moléculas con las mismas características químicas no se corresponden con esta fórmula.
Estructura química
Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno, su función es producir energía. Los carbohidratos tienen enlaces químicos difíciles de romper llamados "covalentes".
En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos.
Tipos de Glúcidos
Los glúcidos se dividen en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos
PROTEINAS
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Características
Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas; son polímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteínas contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las (moléculass). constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de funciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
ESTRUCTURA
Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria.
Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalización se produce por cambios de temperatura o variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado renaturalización.
LIPIDOS
Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrógeno.
La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el carboxilo (–COO–) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos, etc.
